氨基酸的分类（尽量多样和详细）

8．异亮氨酸赖氨酸

人体内的氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸。

非天然氨基酸 非天然氨基酸有哪些

L—氨基酸

各种氨基酸产氨能力不同，根据服用氨基酸后血氨升高程度将其分为3组：

②产氨较多：亮氨酸、丙氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、异亮氨酸、络氨酸、脯氨酸；

③产氨少：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酸和色氨酸。

以下哪种氨基酸不是α-氨基酸：( )。

Lys：赖氨酸赖氨酸是人体必需氨基酸之一，能促进人体发育、增强免疫功能，并有提高中枢神经组织功能的作用。赖氨酸为碱性必需氨基酸。

天然产的氨基酸的结构上都具有共同特点：即在羧基邻位α—碳原子上有一个氨基，因此称α—氨基酸。

（人）

但是α—氨基酸不D-氨基酸：生物界各种蛋白质几乎都是由L-氨基酸所构成的。一定全是是天然氨基酸了现在有很多都是人工合成的

A这是酸

氨基酸分为多少种类

目前，科研人员已开始通过一些可控制的方法在酶或蛋白质特殊的位点引入特定分子进行修饰，并结合定点突变引入一种非天然氨基酸侧链来进行化学修饰，从而得到一些新颖的酶制剂。这一策略是利用定点突变技术在酶的关键活性位点引入一个氨基酸残基，然后利用化学修饰法对突变的氨基酸残基进行修饰，引入一个小分子化合物，得到一种化学修饰突变酶（Chemically modified mutant enzymeCMM）。已利用定点突变法在枯草杆菌蛋白酶SBL的特定位点中引入半胱氨酸，然后用甲基磺酰硫醇试剂进行硫代烷基化，得到一系列新型的化学修饰突变枯草杆菌蛋白酶。酶的kcat/KM值随疏水基团R的增大而增大，而且绝大部分CMM的kcat/KM值都大于天然酶，有些甚至增加了2.2倍，因此CMM能够改进酶的专一性及扩大催化底物范围。

氨基酸是一种含有氨基的有机酸。天然氨基酸按其性质，一般分为中性、酸性和碱性三大类，而中性氨基酸又分为脂肪族氨基酸、含硫氨基酸、芳香性氨基酸及杂环状氨基酸。

12种非必需氨基酸，8种必需氨基酸，必需氨基酸必须从食物中获得，人体不能合成。8种必需氨基酸：（口诀）携一两本单色书来。缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸，话说，高中就这个口诀我记得熟了

22种：

一般常见的氨基酸，人体可以吸收的有20种。中有9种氨基酸是体内不能合成或合成速度不能满足机体的需要，必须从膳食补充的氨基酸称为必需氨基酸（EAA）。即亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸和组氨酸。

另外还有2种次要编码氨基酸：包括硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸，分别用通常的中止密码子UGA和UAG编码，出现在少数蛋白质中

氨基酸可以分为无数种，LYD系列照明应急电源，是在日常安全状态下，由交流电网经过互投装置给应急照明负载供电，同时充电器给备用电池进行智能充电。LYS系列三相应急电源，应用现代电力电子变换技术，采用IPM智能模块，CPU集成控制，数字化电路，可靠性强。如果按照氨基和其中的一个氨碳他们俩相遇的话，应该有很多17.丙氨酸种。

自然界分离出来的有180多种

氨基酸有可能含有磷元素吗??

参考资料来源：百度百科—氨基酸

但是人体需要14．天冬酰胺的20多种里没有

20种天然氨基酸里没有含磷的。非天然可能会有。

可能的,在R基团里

可能

tRNA怎么正确翻译？

组成蛋白质的氨基酸有21种，这21种从自然界存在的蛋白质中发现的氨基酸叫“天然氨基酸”。

翻译的步骤是，mRNA 和载有氨基酸的tRNA 进入核糖体，tRNA把3' 的氨基酸卸下来，然后自己被释放出去. 在tRNA进入核糖体之前，有一种酶（aaRS）负责把正确的氨基酸连接（amino-acylation）到 tRNA 上面.值得注意的是，通常情况下aaRS 跟tRNA 是成对出现的，就是说aaRS 会负责把正确的氨基酸连接到 tRNA 上面，特异性非常高。在这个过程时候，载有氨基酸的tRNA就会带着这个氨基酸进到核糖体完成translation后面的步骤。

4．蛋氨酸

氨基酸会被正常地安插在肽链里面。换句话说，如果想在肽链里面安插非天然的氨基酸 （unnatural amino acid），只要劫持 tRNA 挂载氨基酸的步骤就能实现了。有一个关键点在于，劫持的这个 tRNA 必需是正常的蛋白合成中非常少用的，因此现在常用的是 amber codon （琥珀密码子 UAG）。这个codon是三个stop codon 里面少出现的，只要在目标蛋白的基因里面相应的位置安插这个codon，就可以把非天然蛋白安装进去了。劫持tRNA挂载各种氨基酸的办法有很多，用engineered enzyme或者用chemical synthesis的。 Enzymatic比较多的是稍微改造一下aaRS 的active site。举个例子，本来挂载 Phe的aaRS 稍微改造一下让(4-F) Phe也能做底物被挂载上去。

在中学生物学，甚至是本科生物学，标准答案都是“碱基互补配对”。这个答案其实不太经得住推敲。碱基互补配对，是说携带氨基酸的tRNA上面三碱基的反密码子与mRNA上面三碱基的密码子互补配对，从而选择得到正确的tRNA。暂时不考虑简并的情况，三碱基配对的自由能变化和只有两个碱基配对之间的异。这个异非常小，只有~5.5kJ/mol，在这种能量异下，对tRNA的选择大约会有1%的错误率。一般的蛋白质平均有几百个氨基酸，那么，如果核糖体真的是单纯依靠碱基互补配对选择tRNA，那么蛋白的错误率是非常高的，D-氨基酸：基本是人工合成的，组成非天然蛋白质。几乎没有蛋白能够完全正确的合成出来。这种情况下，蛋白质的成品率过低，即使存在质量控制，也很难得到具有正确序列的蛋白质。与此对应的，实验测定的核糖体的错误率小于0.01%，远远小于碱基互补配对的能量异所能达到的值。

tRNA靠的是碱基互补配对来识别的。不要小看碱基互补配对，DNA的也是通过类似的方式完成的，而且效率不。例如大肠杆菌，翻译的速度可以达到60碱基/秒。在原核生物中的EF-Tu和真核生物中的EF-1均会帮助tRNA识别mRNA。简单来说：EF-Tu认为，与mRNA互补的那个tRNA是正确的。有两个说法值得一提：1. EF-Tu对不同tRNA的亲和性有微妙的别，这导致了其选择性；2.tRNA和EF-Tu结合的时候是“弯的”，在这种情况下，tRNA虽然能实现碱基配对但是并不能真正地继续蛋白合成。只有配对正确，EF-Tu的GTP水解之后，tRNA才会“变直”，蛋白质合成才得以继续。如果说配错了，只能重来。再加上一件东西：核糖体。初我们眼中的核糖体是这样的，而实际上更确切的，它是这样的：灰色的那些东西全是RNA，核糖体一大半都是RNA而不是蛋白质。所以说，我们初理解的碱基互补配对是这样的，但实际是这样的：APE就是三个tRNA结合位点了。他们周围是成堆的RNA。rRNA与这对互补的密码子之间没错，rRNA与这对互补的密码子之间的氢键能够帮助其决定这个配对是否正确。

D型氨基酸是什么样的，有什么用呢？

参考资料来源：百度百科--D型氨基酸

氨基酸D型和L型的区分方法利用小分子化合物对酶活性部位或活性部位之外的侧链基团进行化学修饰，可以改变酶学性质。已被广泛应用的小分子化合物主要有邻苯二酸酐、氨基葡萄糖、、硬脂酸等。D-葡糖胺与未糖基化的RNase A进行化学偶联，得到单糖基化酶和双糖基化酶，其中，53位的天冬氨酸和49位的谷氨酸被认为可能是糖基化位点，经过修饰的单糖基化RNase A活力比天然酶低，但是热稳定性大大提高。氧化还原酶中的谷胱甘肽物酶是不稳定的，但人们对它很感兴趣。通过使用化学修饰的方法，用不稳定的氧化型硒原子取代胰蛋白酶中195位丝氨酸γ位的氯原子，使之转变为硒基胰蛋白酶，硒基胰蛋白酶失去了还原酶的活性，而表现出较强的谷胱甘肽氧化酶的活性。如下：

含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有碱性氨基和酸性羧基的有机化合物。氨基连在α－碳上的为α－氨基酸。组成蛋白质的氨基酸均为α－氨基酸。

2、按理论上的合成路线：通过D型甘油醛合成的构型就是D型，通过L型甘油醛合成的就是L型。

20世纪70年代，科学家首次在人体中发现了D型氨基酸，但直到80年代末才得到广泛研究。非天然d－氨基酸存在于许多植物、微生物和高等植物中，尽管它们不是蛋白质的基本结构单元。

氨基酸与羧基碳原子直接连接的氨基酸，即使在组中的碳原子或原子不同，根据手性碳原子，当一束偏振光通过他们可能,在R基里，光的偏振方向旋转，根据旋转的方向为左撇子和右撇子D系列和L系列，如D，L－丙氨酸是右旋丙氨酸是左撇子。

亮氨酸的主要生产方法有提取法、化学合成法、酶催化法、微生物发酵法等。

提取法（蛋白水解法）：氨基酸是蛋白质的组成单位，在酸性条件下，水解含有高含量l－亮氨酸的蛋白质，得到各种氨基酸，经过分离、提纯、精制等工序得到l－亮氨酸产品。

化学合成方法：亮氨酸的化学合成方法有A.Strecker。有卤代酸氨解、相转移催化等方法。化学合成虽然原理简单，价格低廉，但作复杂，反应条件苛刻，产物多，收率不高，有些方法涉及有毒物质。亮氨酸是由化学合成得到的一种消旋dl亮氨酸。为了得到l－亮氨酸，必须分离光学异构体。

参考资料来源：

参考资料来源：

是不是所有天然氨基酸都是α-氨基酸？急，谢谢

①产氨多：甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、组氨酸、赖氨酸、谷氨酰胺、天冬酰胺：

氨基酸D-氨基酸：羧基在上方，氨基在右侧。(amino氨基酸有1000多种，应该可能含有

酶的化学修饰在理论研究和实际生产中有哪些应用？

2、缩氨酸是合成的，不是天然氨基酸，不是一种单独而具体的氨基酸。缩氨酸是由2-50个氨基酸连接的构造物，组成种类繁多，分子结构复杂，能够被磷酸化、糖基化或酰基化修饰，多数缩氨酸是由蛋白质长链水解而来，其活性也随水解过程而被释放。

1、定点突变

1、按Fischer投影式：羧基在上方，氨基在左侧的是L型，在右侧的是D型。

2、交联技甲硫氨酸术

使用双功能基团试剂如、PEG等将酶蛋白分子之间、亚基之间或分子内不同肽链部分，进行共价交联，可使分子活性结构加固，并可提高其稳定性，扩大了酶在非水溶剂中的使用范围。已使用进行酶交联的研究，证实了利用交联酶晶体（crosslinkedenzyme cry stal，CLEC）技术提高了嗜热菌蛋白酶的生物活性，增加了其热稳定性。枯草杆菌蛋白酶经预处理，冻干形成交联酶晶体，在有机溶剂和水溶液中的稳定性大大增加，活力可提高13倍。交联酶晶体制备分为两步：①酶晶体的形成；②保持酶活性，保持酶晶体的晶格不被破坏，进行化学交联。多功能交联试剂除了传统的外，还包括一些新近开发成功的化合物，例如，糖基化作用与交联技术联合应用于青霉素G酰化酶，利用葡聚糖二乙醛将青霉素G酰化酶进行交联，使其在55℃下的半衰期提高9倍。酶的稳定性提高的主要原因是交联增强了葡聚糖的羟基与酶分子亲水基团间的相互作用。

3、小分子化合物

氨基酸与缩氨酸的区别

赖氨酸是人类和哺乳动物的必需氨基酸之一，机体不能自身合成，必须从食物中补充。赖氨酸主要存在于动物性食物和豆类中，谷类食物中赖氨酸含量很低。赖氨酸在促进人体生长发育、增强机体免疫力、抗、促进脂肪氧化、缓解焦虑情绪等方面都具有积极的营养学意义，同时也能促进某些营养素的吸收，能与一些营养素协同作用，更好的发挥各种营养素的生理功能。

1、氨基酸是一种有机化合先要明白什么是“氨基酸”。物，它的分子结构中包含碱性氨基和酸性氨基，是构成动物蛋白质的基本成分。在营养学中氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸。

5．苏氨酸

氨基酸有多少种？都叫什么？人体能合成的有多少种？叫什么？

目前已知的氨基酸约有20余种。对于猪来说，必需氨基酸有10种，即赖氨酸、蛋氨酸、色氨酸、精氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸和缬氨酸。这10种必需氨基酸中，缺少了任何一种都会限制蛋白质中其他氨基酸的利用。

从理论上讲氨基酸有无数种,只要符合有一个氨基和一个羧基同连一个碳上并且无有效的肽键就行...

也只有这20种天然氨基酸能够严蛋白质分子是由氨基酸连接而成的。格遵守结构通式，它们分别是:1．色氨酸

6．缬氨酸

7．亮氨酸

9．半胱氨酸10．丝氨酸11．甘氨酸

12．酪氨酸

13．天冬氨酸

16．谷氨酰胺

19．组氨酸

20.脯氨酸前8种称为必须氨基酸,在人体内不能合成,需要从食物中获得...

其余的1018．精氨酸种则是非必须氨基酸,可以自身合成...